① すべての生命は鉄を必要としている<3>:呼吸に‘鉄’が必要な理由!
呼吸に‘鉄’が必要な理由!

呼吸に‘鉄’が必要な理由を追求する前に、‘呼吸’の仕組み について復習しておく必要がある。

その前に‘呼吸’とは? 呼吸の‘吸’は、‘吸う’という字だから‘吸’は、‘空気を吸う’という意味であることは誰にでも判る。でも‘呼吸’の‘呼’は、‘呼ぶ’という事は知っていても‘呼’が‘息を吐く’と直ぐに判る人はそんなにいない!

国語辞典には、ちゃんと‘呼’は、‘息を吐く事’と書いてあるのだが・・・。‘呼ぶ’ためには‘息を吸いながら’出来るものではない!やはり‘呼ぶ’ためには、‘息を吐きながら’でないと・・・・。

「またまた僕の悪い癖で、細かいことが気になるタチ(性質)でして・・。」(これは‘相棒’の杉下右京の口癖)

杉下右京
http://www.activetsukuba.com/topic/2011104300/
‘相棒’の杉下右京

それでは、‘呼吸’の仕組みから・・・。


http://www.youtube.com/watch?v=s0IZYUJX7d8

この動画にあった通り、酸素と炭酸ガスの‘置換反応(現象)’が行なわれるのは、‘肺胞’という小さな‘部屋’。

38-1.jpg
http://lohasmedical.jp/archives/2008/11/post_1.php

そして、炭酸ガスを肺胞まで運んで来て、肺胞で炭酸ガスを切り離し、酸素を受け取って行くのが血液中の‘ヘモグロビン’である!

http://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%83%98%E3%83
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ヘモグロビン

ヘモグロビン(hemoglobin)とは、ヒトを含む全ての脊椎動物や一部のその他の動物の血液中に存在する赤血球の中にあるタンパク質である。酸素分子と結合する性質を持ち、肺から全身へと酸素を運搬する役割を担っている。赤色素であるヘムをもっているため赤色を帯びている。
以下では、とくにことわりのない限り、ヒトのヘモグロビンについて解説する。

構造 [編集]

成人のヘモグロビンはαサブユニットとβサブユニットと呼ばれる2種類のサブユニットそれぞれ2つから構成される四量体構造をしている。各サブユニットはグロビンと呼ばれるポリペプチド部分と補欠分子族である1つのヘム部分が結合したもので、分子量は1個あたり約16,000である。αサブユニットは141個のアミノ酸からなり、βサブユニットは146個のアミノ酸から成る。ヘモグロビン分子全体(α2β2)の分子量は約64,500であり、ヘムを4つ含む。ヘムは価数が2価の鉄原子を中央に配位したポルフィリン誘導体である。このヘムの鉄原子に酸素が結合し、血液中を通って各組織へ運搬する。

酸素と結合したヘモグロビンはオキシヘモグロビン(酸素化ヘモグロビン)(oxyhemoglobin)、酸素と結合していないヘモグロビンはデオキシヘモグロビン(還元ヘモグロビン)(deoxyhemoglobin)と呼ばれる。
オキシヘモグロビンは鮮赤色で動脈血の色、デオキシヘモグロビンは暗赤色で静脈血の色である。デオキシヘモグロビンの鉄原子はポルフィリンの窒素原子とヒスチジン残基のイミダゾール環の窒素原子と配位した四面体型であり、オキシヘモグロビンはイミダゾール環の反対側に酸素分子が結合して八面体型となっている。なお、ヘム部分に酸素が結合しても鉄は2価のままであり、酸化されにくい。しかし、一部は酸素の酸化力により、徐々に酸化されメトヘモグロビンになる(自動酸化)。赤血球中ではこの自動酸化を防ぐため還元酵素系が含まれる。このメトヘモグロビンをヘモグロビンに還元する酵素は、シトクロムb5レダクターゼである。

また、鉄原子の価数が3価であるヘモグロビンには酸素結合能がなくメトヘモグロビン(酸化ヘモグロビン)(methemoglobin;MetHb)と呼ばれ、酸素のかわりに水がヘムの鉄原子に結合している。酸素との結合能力は失っている。こちらを『酸化』ヘモグロビンと呼ぶのが正しいのだが、オキシヘモグロビン(『酸素化』ヘモグロビン)との混同が極めて多いので、注意が必要である。
なお、血液中にメトヘモグロビンが多い状態をメトヘモグロビン血症と言う。

機能 [編集]

血中酸素分圧の高いところ(肺)で酸素と結合し、低いところ(末梢組織)で酸素を放出する。1つのヘムに酸素が結合するとその情報がサブユニット間で伝達され、タンパク質の四次立体構造が変化し、他のヘムの酸素結合性が増えより酸素と結合しやすくなる。このことをヘム間相互作用といい、酸素運搬効率を高めている。
また、pHが低く二酸化炭素が多い環境下では、ヘム蛋白のN末端にあるバリン基に水素イオンまたは二酸化炭素が結合してヘム間相互作用を阻害する結果、酸素との親和性が下がる(ボーア効果)。さらに、嫌気的解糖(酸素が少ない環境下での、酸素を用いないブドウ糖の分解によるエネルギー産生)の中間代謝産物であるグリセリン2,3-リン酸(2,3-diphosphoglycerate:2,3-DPG)がβサブユニット間に結合することによっても酸素との親和性が下がる。

ヘム間相互作用と、それに拮抗して働く水素イオン、二酸化炭素、2,3-DPG効果のためにヘモグロビンの酸素解離度曲線はシグモイド状になり、酸素分圧が高い肺胞毛細血管では酸素と結合しやすく、酸素分圧が低く、二酸化炭素濃度が多い末梢組織では酸素と解離しやすくなっており、効率よく酸素運搬が行われる。

一酸化炭素は酸素よりもはるかに強い親和性でヘモグロビンと結合するため、酸素運搬を阻害して毒性を発揮する。一酸化炭素の結合したヘモグロビンは光を照射することで、結合を切ることができる。
同じ呼吸色素であるミオグロビンはより酸素を放出しにくいので、筋肉のような酸素を多量に必要とする組織では、酸素の貯蔵庫として働くミオグロビンに酸素が渡される。



http://www.hinketu.sakura.ne.jp/e-1.html
ヘモグロビンが酸素運搬を担っている

 全身に酸素を運搬する赤血球にはヘモグロビンという赤色色素が含まれています。このヘモグロビンが酸素の受け渡しという重要な役割を果たしているのです。

 ヘモグロビンは、鉄を含むヘムという赤い色素と、グロビンというタンパク質からできている複合タンパク質です。

ヘムは鉄と結合している事により、酸素と結合し運搬する事ができるのです。

 ヘムが鉄と結合しているという事が人間にとってはとても重要な事で、

イカやカニなど一部の生物では銅を取り込んでいます。銅を主成分とすると血液は青色になります

この青い血液の酸素運搬能力は、ヘムを含む赤い血液と比べてわずか10分の1
しかなく、効率よく酸素を取り入れることができません。私たち人間は、鉄を含むヘムという物質のおかげで空気中から酸素を効率よく体内に取り込むことが可能になり、脳を十分に働かせ、体を自在に動かせるようになったのです。

 このヘムを含むタンパク質グロビンが4個集まってできたのが、血液中のヘモグロビンです。ヘモグロビンのほかにもヘムを含む物質は体中のいたるところに存在しており、筋肉中にあるミオグロビンもその1つです。ミオグロビンにはヘモグロビンから受け取った酸素を一時蓄えておく機能を持っています。
 また、各臓器の組織にはさまざまなヘムタンパクが存在し、これもヘモグロビンから受け取った酸素を細胞に受け渡す役割をしています。つまり鉄を含む赤色色素のヘムは、酸素の運搬、酸素の貯蔵、細胞内での酸素の受け渡しといった生命の源である酸素をコントロールする大切な役割を担っているのです。

 ヘムは酸素だけでなく、二酸化炭素とも結合する事ができます。ヘムは酸素と結合して赤色を呈し、二酸化炭素と結合すると赤黒い色を呈するという性質をもっています。そのため酸素をたくさん含んでいる動脈血が鮮やかな赤い色をしているのに対し、二酸化炭素を含んでいる静脈血は赤黒くなるのです。



ヘモグロビン
http://apnu0622.blogspot.jp/2010/08/blog-post_1920.html

2-02-03-02_cヘモグロビン
http://rikanet2.jst.go.jp/contents/cp0410/contents/s2/sec2-02-03-02.html

mom041_05.jpg
http://www.pdbj.org/mom/index.php?l=ja&p=041

41_ヘモグロビン(Hemoglobin) - 今月の分子(Molecule of the Month) - PDBj0001
http://www.pdbj.org/mom/index.php?l=ja&p=041

<酸素の吸着と解離の様子>

次のURLをクリックすると、ヘモグロビンの‘ヘム鉄’が酸素を吸着した(oxy)り、離した(deoxy)りする動画が見れます!

http://www.pdbj.org/mom/images/mom041_03.jpg

現象の説明はここまでとして、次回は、ヘモグロビンが酸素濃度の違いによって採る‘行動’(=反応)についての紹介を・・・。そこでは益々‘Feイオン’の重要性が明らかに・・・。

(つづく)
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